Katalysator gegen Enzym

Enzyme und Katalysatoren beeinflussen beide die Reaktionsgeschwindigkeit. Tatsächlich sind alle bekannten Enzyme Katalysatoren, aber nicht alle Katalysatoren sind Enzyme. Der Unterschied zwischen Katalysatoren und Enzymen besteht darin, dass Enzyme weitgehend organischer Natur sind und Biokatalysatoren sind, während nichtenzymatische Katalysatoren anorganische Verbindungen sein können. Bei den von ihnen katalysierten Reaktionen werden weder Katalysatoren noch Enzyme verbraucht.

Der Einfachheit halber bezieht sich der Katalysator in diesem Artikel auf nichtenzymatische Katalysatoren, um sich leicht von Enzymen unterscheiden zu können.

Vergleichstabelle

Vergleichstabelle Katalysator gegen Enzym
Katalysator Enzym
FunktionKatalysatoren sind Substanzen, die die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion erhöhen oder verringern, aber unverändert bleiben.Enzyme sind Proteine, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöhen, die das Substrat in ein Produkt umwandeln.
MolekulargewichtVerbindungen mit niedrigem Molekulargewicht.Globuläre Proteine ​​mit hohem Molekulargewicht.
TypenEs gibt zwei Arten von Katalysatoren - positive und negative Katalysatoren.Es gibt zwei Arten von Enzymen - Aktivierungsenzyme und inhibitorische Enzyme.
NaturKatalysatoren sind einfache anorganische Moleküle.Enzyme sind komplexe Proteine.
Alternative BegriffeAnorganischer Katalysator.Organischer Katalysator oder Biokatalysator.
ReaktionsgeschwindigkeitenNormalerweise langsamerMehrfach schneller
SpezifitätSie sind nicht spezifisch und produzieren daher fehlerhafte RückständeEnzyme sind hochspezifisch und produzieren eine große Menge guter Rückstände
BedingungenHohe Temperatur, DruckMilde Bedingungen, physiologischer pH-Wert und Temperatur
CC- und CH-BindungenabwesendGeschenk
BeispielVanadiumoxidAmylase, Lipase
AktivierungsenergieSenkt esSenkt es

Eine kurze Geschichte der Katalysatoren, Enzyme und Katalyse

Katalyse- Reaktionen sind dem Menschen seit vielen Jahrhunderten bekannt, aber sie waren nicht in der Lage, die Ereignisse zu erklären, die sie überall um sich herum sahen, wie die Fermentation von Wein zu Essig, das Aufgehen von Brot usw. 1812 studierte der russische Chemiker Gottlieb Sigismund Constantin Kirchhof das Zersetzung von Stärke in Zucker oder Glucose in kochendem Wasser in Gegenwart weniger Tropfen konzentrierter Schwefelsäure. Die Schwefelsäure blieb nach dem Experiment unverändert und konnte gewonnen werden. 1835 schlug der schwedische Chemiker Jöns Jakob Berzelius den Namen " Katalyse" aus dem Griechischen vor, "kata" bedeutet "down" und "lyein" bedeutet lockern.

Nachdem die Katalyse-Reaktionen verstanden worden waren, entdeckten die Wissenschaftler viele Reaktionen, die die Geschwindigkeit in Gegenwart von Katalysatoren veränderten . Louis Pasteur entdeckte, dass es einen Faktor gab, der seine Zuckerfermentationsexperimente katalysierte und der nur in lebenden Zellen aktiv war. Dieser Faktor wurde später vom deutschen Physiologen Wilhelm Kühne 1878 als "Enzym" bezeichnet. Das Enzym stammt aus dem Griechischen und bedeutet "im Sauerteig". 1897 nannte Eduard Buchner das Enzym, das Saccharose fermentierte, Zymase. Seine Experimente zeigten auch, dass Enzyme außerhalb einer lebenden Zelle funktionieren können. Schließlich wurden Struktur und Funktion verschiedener Enzyme entdeckt, die wichtige Funktionen katalysieren.

Struktur von Katalysatoren und Enzymen

Ein Katalysator ist jede Substanz, die die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion erheblich verändern kann. So könnte es ein reines Element wie Nickel oder Platin sein, eine reine Verbindung wie Siliciumdioxid, Mangandioxid, gelöste Ionen wie Kupferionen oder sogar eine Mischung wie Eisen-Molybdän. Die am häufigsten verwendeten Katalysatoren sind Protonensäuren in der Hydrolysereaktion. Redoxreaktionen werden durch Übergangsmetalle katalysiert und Platin wird für Reaktionen mit Wasserstoff verwendet. Einige Catlaysts treten als Präkatalysatoren auf und werden im Verlauf der Reaktion in Katalysatoren umgewandelt. Das typische Beispiel ist der von Wilkinson-Katalysator RhCl (PPh 3 ) 3, der einen Triphenylphosphinliganden verliert, während die Reaktion katalysiert wird.

Enzyme sind globuläre Proteine ​​und können aus 62 Aminosäuren (4-Oxalocrotonat) bis zu einer Größe von 2.500 Aminosäuren (Fettsäuresynthase) bestehen. Es gibt auch RNA-basierte Enzyme, die Ribozyme genannt werden . Enzyme sind substratspezifisch und normalerweise größer als ihre jeweiligen Substrate. Nur ein kleiner Teil eines Enzyms nimmt an einer enzymatischen Reaktion teil. Im aktiven Zentrum binden Substrate an das Enzym, um die Reaktion zu erleichtern. Andere Faktoren wie Co-Faktoren, direkte Produkte usw. haben ebenfalls spezifische Bindungsstellen am Enzym. Enzyme bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die sich übereinander falten und eine Kugelstruktur bilden. Die Aminosäuresequenz gibt Enzymen ihre Substratspezifität. Hitze und Chemikalien können ein Enzym denaturieren.

Unterschiede im Reaktionsmechanismus

Sowohl Katalysatoren als auch Enzyme senken die Aktivierungsenergie einer Reaktion und erhöhen dadurch ihre Geschwindigkeit.

Ein Katalysator kann positiver (zunehmende Reaktionsgeschwindigkeit) oder negativer (abnehmende Reaktionsgeschwindigkeit) Natur sein. Sie reagieren mit Reaktanten in einer chemischen Reaktion unter Bildung von Zwischenprodukten, die schließlich das Produkt freisetzen und den Katalysator regenerieren. Betrachten Sie eine Reaktion wo

C ist ein Katalysator

A und B sind Reaktanten und

P ist das Produkt.

Eine typische katalytische chemische Reaktion wäre:

A + CAC

B + ACABC

ABCPC

PCP + C.

Der Katalysator wird im letzten Schritt regeneriert, obwohl er in den Zwischenschritten in die Reaktanten integriert war.

Enzymatische Reaktionen treten auf viele Arten auf:

  • Absenken der Aktivierungsenergie und Herbeiführen eines stabilen Übergangszustands, der normalerweise durch Verzerrung der Substratform erreicht wird.
  • Absenken der Übergangszustandsenergie ohne Verzerrung des Substrats.
  • Temporäre Bildung eines Enzymsubstratkomplexes und damit Bereitstellung eines alternativen Reaktionsweges.
  • Reduzierung der Reaktionsentropie.
  • Temperatur erhöhen.

Der Mechanismus der enzymatischen Wirkung folgt dem von Daniel Koshland 1958 vorgeschlagenen Modell der induzierten Anpassung. Nach diesem Modell wird das Substrat in das Enzym eingegossen, und es kann zu geringfügigen Formänderungen in Enzym und Substrat kommen, wenn sich das Substrat an der aktiven Stelle bindet von Enzym, um den Enzymsubstratkomplex zu bilden.

Beispiele für katalysator- und enzymunterstützte Reaktionen

Ein in Autos verwendeter Katalysator ist ein Gerät, das Gase entfernt, die eine Verschmutzung durch Autoabgassysteme verursachen. Platin und Rhodium sind die hier verwendeten Katalysatoren, die gefährliche Gase in harmlose zerlegen. Zum Beispiel wird Stickoxid in Gegenwart einer kleinen Menge Platin und Rhodium in Stickstoff und Sauerstoff umgewandelt.

Das Enzym Amylase unterstützt den Verdau der Umwandlung komplexer Stärke in leichter verdauliche Saccharose.

Industrielle Anwendungen

Katalysatoren werden in der Energieverarbeitung eingesetzt; Massenchemieproduktion; Feinchemikalien; bei der Herstellung von Margarine und in der Umwelt, wo sie eine entscheidende Rolle der freien Chlorradikale beim Abbau von Ozon spielen.

Enzyme werden in der Lebensmittelverarbeitung verwendet; Babynahrung; Brauen; Fruchtsäfte; Milchproduktion; Stärke-, Papier- und Biokraftstoffindustrie; Make-up, Kontaktlinsenreinigung; Gummi und Fotografie und Molekularbiologie.

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